ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНАЯ СКАНИРУЮЩАЯ КАЛОРИМЕТРИЯ ПИЩЕВОГО РАСТИТЕЛЬНОГО БЕЛКА В СМЕСИ С ГЛИЦЕРИНОМ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Изоляты растительных белков – распространенные пищевые ингредиенты. Дифференциальная сканирующая калориметрия изолятов используется для предсказания их функциональных свойств, в том числе для оценки способности образовывать биопластик благодаря формированию межмолекулярных дисульфидных, гидрофобных и других типов связей при нагревании. В данной работе мы использовали дифференциальную сканирующую калориметрию суспензии изолята белкa сои в глицерине. Было показано, что процесс нагревания изолята в присутствии глицерина идет с выделением тепла. Предварительная тепловая денатурация водного раствора белков сои (95°С, 30 мин) увеличивала тепловой эффект, в то время как ферментативный гидролиз белка приводил к потере экзотермического теплового эффекта. Добавление β-меркаптоэтанола к изоляту белков сои никак не влияло на наблюдаемый экзотермический процесс, что свидетельствует об отсутствии вклада формирования новых дисульфидных связей в данном случае. Таким образом, образование биопластика изолятом белков сои не зависит от формирования новых дисульфидных связей, а использование метода дифференциальной сканирующей калориметрии можно рассматривать как метод оценки растворимости препарата белка.

Об авторах

А. М Лукин

Институт биологического приборостроения Российской академии наук обособленное подразделение Федерального государственного бюджетного учреждения науки «Федеральный исследовательский центр «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Email: email@example.com
ул. Институтская, 5, Пущино, Московская обл., 142290, Россия

М. М Дотлов

Институт биологического приборостроения Российской академии наук обособленное подразделение Федерального государственного бюджетного учреждения науки «Федеральный исследовательский центр «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Email: email@example.com
ул. Институтская, 5, Пущино, Московская обл., 142290, Россия

Н. В Поздняков

Институт биологического приборостроения Российской академии наук обособленное подразделение Федерального государственного бюджетного учреждения науки «Федеральный исследовательский центр «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»; Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: email@example.com
ул. Институтская, 5, Пущино, Московская обл., 142290, Россия; Институтская ул., 3, Пущино Московской области, 142290, Россия

С. В Шилов

Институт биологического приборостроения Российской академии наук обособленное подразделение Федерального государственного бюджетного учреждения науки «Федеральный исследовательский центр «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Email: email@example.com
ул. Институтская, 5, Пущино, Московская обл., 142290, Россия

Р. Х Садреева

Альметьевский государственный нефтяной институт

Email: email@example.com
ул. Ленина, 2, Альметьевск, Республика Татарстан, 423462, Россия

Д. С Белоклоков

Альметьевский государственный нефтяной институт

Email: email@example.com
ул. Ленина, 2, Альметьевск, Республика Татарстан, 423462, Россия

А. А Залятдинов

Альметьевский государственный нефтяной институт

Email: email@example.com
ул. Ленина, 2, Альметьевск, Республика Татарстан, 423462, Россия

В. В Кононенко

Институт биологического приборостроения Российской академии наук обособленное подразделение Федерального государственного бюджетного учреждения науки «Федеральный исследовательский центр «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Email: email@example.com
ул. Институтская, 5, Пущино, Московская обл., 142290, Россия

Е. А Согорин

Институт биологического приборостроения Российской академии наук обособленное подразделение Федерального государственного бюджетного учреждения науки «Федеральный исследовательский центр «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Email: evgenysogorin@gmail.com
ул. Институтская, 5, Пущино, Московская обл., 142290, Россия

Список литературы

  1. Hu X.-Z., Cheng Y.-Q., Fan J.-F., Lu Z.-H., Yamaki K., and Li L.-T. Effects of drying method on physicochemical and functional properties of soy protein isolates. J. Food Processing and Preservation, 34 (3), 520–540 (2010).
  2. Astawan M. and Prayudani A. P. The overview of food technology to process soy protein isolate and its application toward food industry. World Nutrition J., 4 (S1), 12–17 (2020).
  3. Liang G., Chen W., Qie X., Zeng M., Qin F., He Z., and Chen J. Modification of soy protein isolates using combined pre-heat treatment and controlled enzymatic hydrolysis for improving foaming properties. Food Hydrocolloids, 105, 105764 (2020).
  4. Meinlschmidt P., Schweiggert-Weisz U., and Eisner P. Soy protein hydrolysates fermentation: Effect of debittering and degradation of major soy allergens. LWTFood Sci. Technol., 71, 202–212 (2016).
  5. Jung S., Murphy P. A., and Johnson L. A. Physicochemical and functional properties of soy protein substrates modified by low levels of protease hydrolysis. J. Food Sci., 70 (2), C180–C187 (2005).
  6. Kempka A., Honaiser T., Fagundes E., and Prestes R. Functional properties of soy protein isolate of crude and enzymatically hydrolysed at different times. Int. Food Res. J., 21 (6), 2229–2236 (2014).
  7. Keeratiurai M., Wang Z., and Corredig M. Adsorption of soy protein isolate in oil-in-water emulsions: difference between native and spray dried isolate. J. Am. Oil Chem. Soc., 88, 1593–1602 (2011).
  8. Keeratiurai M. and Corredig M. Heat-induced changes occurring in oil/water emulsions stabilized by soy glycinin and β-conglycinin. J. Agricultural Food Chem., 58 (16), 9171–9180 (2010).
  9. Keeratiurai M. and Corredig M. Heat-induced changes in oil-in-water emulsions stabilized with soy protein isolate. Food Hydrocolloids, 23 (8), 2141–2148 (2009). doi: 10.1016/j.foodhyd.2009.05.010
  10. Sousa I. M., Mitchell J. R., Ledward D. A., Hill S. E., and Beirao da Costa M. L. Differential scanning calorimetry of lupin and soy proteins. Zeitschrift fur Lebensmittel-Untersuchung und Forschung, 201, 566–569 (1995).
  11. Arntfield S. and Murray E. The influence of processing parameters on food protein functionality I. Differential scanning calorimetry as an indicator of protein denaturation. Can. Institute Food Sci. Technol. J., 14 (4), 289–294 (1981).
  12. Ryan M., McEvoy E., Duignan S., Crowley C., Fenelon M., O’Callaghan D., and FitzGerald R. Thermal stability of soy protein isolate and hydrolysate ingredients. Food Chemistry, 108 (2), 503–510 (2008).
  13. Burova T. V., Grinberg N. V., Grinberg V. Y., Rariy R. V., and Klibanov A. M. Calorimetric evidence for a native-like conformation of hen egg-white lysozyme dissolved in glycerol. Biochim. Biophys. Acta – Protein Structure and Molecular Enzymology, 1478 (2), 309–317 (2000).
  14. Fatkhutdinova A., Mukhametzyanov T., and Schick C. Refolding of lysozyme in glycerol as studied by fast scanning calorimetry. Int. J. Mol. Sci., 23 (5), 2773 (2022).
  15. Cinelli S., De Francesco A., Onori G., and Paciaroni A., Thermal stability and internal dynamics of lysozyme as affected by hydration. Phys.Chem. Chem. Phys., 6 (13), 3591–3595 (2004).
  16. Wang S., Sue H.-J., and Jane J. Effects of polyhydric alcohols on the mechanical properties of soy protein plastics. J. Macromol. Sci. Part A: Pure and Applied Chemistry, 33 (5), 557–569 (1996).
  17. Mo X., Sun X. S. и Wang Y. Effects of molding temperature and pressure on properties of soy protein polymers. J. Appl. Polymer Sci., 73 (13), 2595–2602 (1999).
  18. Swain S., Biswal S., Nanda P., and Nayak P. L. Biodegradable soy-based plastics: opportunities and challenges. J. Polymers Environ., 12, 35–42 (2004).
  19. Gennadios A. and Weller C. Edible films and coatings from soymilk and soy protein. Cereal foods world, 36 (12), 1004–1009 (1991).
  20. Calva-Estrada S. J., Jimenez-Fernandez M., and Lugo-Cervantes E. Protein-based films: Advances in the development of biomaterials applicable to food packaging. Food Eng. Rev., 11, 78–92 (2019).
  21. Pozdnyakov N., Shilov S., Lukin A., Bolshakov M., and Sogorin E., Investigation of enzymatic hydrolysis kinetics of soy protein isolate: laboratory and semi-industrial scale. Bioresources and Bioprocessing 9 (1), 1–13 (2022).
  22. Рахманкулов Д. Л., Кимсанов Б. Х. и Чанышев Р. Р. Физические и химические свойства глицерина, Под общ. ред. акад. АН РБ Д. Л. Рахманкулова (Химия, М., 2003).
  23. Ruan Q., Chen Y., Kong X. and Hua Y. Analysis using fluorescence labeling and mass spectrometry of disulfidemediated interactions of soy protein when heated. J. Agricult. Food Chem., 63 (13), 3524–3533 (2015).
  24. Ruan Q., Chen Y., Kong X., and Hua Y. Heat-induced aggregation and sulphydryl/disulphide reaction products of soy protein with different sulphydryl contents. Food Chem., 156, 14–22 (2014).

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024