Значимость антигенов Yersinia pestis в рецепции чумного диагностического бактериофага L-413C
- Авторы: Бывалов А.А.1,2, Дудина Л.Г.1,2, Кравченко Т.Б.3, Иванов С.А.3, Конышев И.В.1,2, Морозова Н.А.1, Чернядьев А.В.1, Дентовская С.В.3
- 
							Учреждения: 
							- Вятский государственный университет
- Федеральный исследовательский центр “Коми научный центр Уральского отделения Российской академии наук”
- Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии Роспотребнадзора
 
- Выпуск: Том 60, № 4 (2024)
- Страницы: 403-412
- Раздел: Статьи
- URL: https://kld-journal.fedlab.ru/0555-1099/article/view/674546
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0555109924040094
- EDN: https://elibrary.ru/SAFZEF
- ID: 674546
Цитировать
Полный текст
 Открытый доступ
		                                Открытый доступ Доступ предоставлен
						Доступ предоставлен Доступ платный или только для подписчиков
		                                							Доступ платный или только для подписчиков
		                                					Аннотация
Проведена экспериментальная оценка роли поверхностных антигенов Yersinia pestis в рецепции бактериофага L-413C. С помощью методов, основанных на определении уровня инактивации фага после коинкубации с находящимися в растворе или сорбированными на полистирольных микросферах антигенами, подтверждена значимость липополисахарида чумного микроба в связывании частиц фага и отсутствие связывающей способности у капсульного антигена F1, белка Ail и двух автотранспортных белков YapF и YapM. Препараты нативного и рекомбинантного антигена PsaA в растворе, но не в связанном с микросферами виде, существенно и в одинаковой мере подавляли литическую активность фага. Адгезивность бактерий родительского штамма EV в отношении фага L-413C не превышала адгезивность клеток нокаутного мутанта EV∆psaA. Использование трех методов оценки роли антигена PsaA в рецепции фага L-413C дали противоречивые результаты. С одной стороны, реакционноспособные домены PsaA взаимодействуют с частицами фага в растворе. В то же время эти домены, по-видимому, определяют неспецифическое связывание белка PsaA с нижерасположенными структурами бактериальной клетки и материалом микросферы, препятствуя адгезии фага.
Ключевые слова
Полный текст
 
												
	                        Об авторах
А. А. Бывалов
Вятский государственный университет; Федеральный исследовательский центр “Коми научный центр Уральского отделения Российской академии наук”
							Автор, ответственный за переписку.
							Email: byvalov@nextmail.ru
				                					                																			                								
Институт физиологии Коми научного центра
Россия, Киров, 610000; Сыктывкар, 167982Л. Г. Дудина
Вятский государственный университет; Федеральный исследовательский центр “Коми научный центр Уральского отделения Российской академии наук”
														Email: byvalov@nextmail.ru
				                					                																			                								
Институт физиологии Коми научного центра
Россия, Киров, 610000; Сыктывкар, 167982Т. Б. Кравченко
Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии Роспотребнадзора
														Email: byvalov@nextmail.ru
				                					                																			                												                	Россия, 							Серпухов, 142279						
С. А. Иванов
Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии Роспотребнадзора
														Email: byvalov@nextmail.ru
				                					                																			                												                	Россия, 							Серпухов, 142279						
И. В. Конышев
Вятский государственный университет; Федеральный исследовательский центр “Коми научный центр Уральского отделения Российской академии наук”
														Email: byvalov@nextmail.ru
				                					                																			                								
Институт физиологии Коми научного центра
Россия, Киров, 610000; Сыктывкар, 167982Н. А. Морозова
Вятский государственный университет
														Email: byvalov@nextmail.ru
				                					                																			                												                	Россия, 							Киров, 610000						
А. В. Чернядьев
Вятский государственный университет
														Email: byvalov@nextmail.ru
				                					                																			                												                	Россия, 							Киров, 610000						
С. В. Дентовская
Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии Роспотребнадзора
														Email: info@obolensk.org
				                					                																			                												                	Россия, 							Серпухов, 142279						
Список литературы
- Galimand M., Courvalin P. Plague Treatment and Resistance to Antimicrobial agents. In: Yersinia: Systems Biology and Control. / Eds. E. Carniel and B.J. Hinnebusch. Norfolk: Caister Academic Press, 2012. P. 109–114. https://doi.org/10.1128/AAC.00306-06
- Kiefer D., Dalantai G., Damdindorj T., Riehm J.M., Tomaso H., Zöller L. et al. // Vector Borne Zoonotic Diseases. 2012. V. 12. № 3. P. 183–188. https://doi.org/10.1089/vbz.2011.0748
- Cabanel N., Bouchier C., Rajerison M., Carniel E. // Int. J. Antimicrob. Agents. 2018. V. 51. № 2. P. 249–254. https://doi.org/10.1016/j.ijantimicag.2017.09.015
- Guiyoule A., Gerbaud G., Buchrieser C., Galimand M., Rahalison L., Chanteau S. et al. // Emerg. Infect. Dis. 2001. V. 7. № 1. P. 43–48. https://doi.org/10.3201/eid0701.010106
- Welch T.J., Fricke W.F., McDermott P.F., White D.G., Rosso M.L., Rasko D.A. et al. // PLoS ONE. 2007. V. 2. № 3. e309. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0000309
- Sebbane F., Lemaître N. // Biomolecules. 2021. V.11. № 5. 724. https://doi.org/10.3390/biom11050724
- Vagima Y., Gur D., Aftalion M., Moses S., Levy Y., Makovitzki A. et al. // Viruses. 2022. V. 14. № 4. 688. https://doi.org/10.3390/v14040688
- Xiao L., Qi Z., Song K., Lv R., Chen R., Zhao H. et al. // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2023. V. 13. 1174510. https://doi.org/10.3389/fcimb.2023.1174510
- d’Hérelle F. // Presse Med. 1925. V. 33. P. 1393–1394.
- Moses S., Vagima Y., Tidhar A., Aftalion M., Mamroud E., Rotem S. et al. // Viruses. 2021. V. 13. № 1. https://doi.org/10.3390/v13010089
- Filippov A.A., Sergueev K.V., Nikolich M.P. // Bacteriophage. 2012. V. 2. № 3. P. 186–189. https://doi.org/10.4161/bact.22407
- Garcia E., Chain P., Elliott J.M., Bobrov A.G., Motin V.L., Kirillina O. et al. // Virology. 2008. V. 372. № 1. P. 85–96. https://doi.org/10.1016/j.virol.2007.10.032
- Born F., Braun P., Scholz H.C., Grass G. // Pathogens. 2020. V. 9. № 8. 611. https://doi.org/10.3390/pathogens9080611
- Filippov A.A., Sergueev K.V., He Y., Nikolich M.P. // Advances in Yersinia Research. New York: Springer, 2012. P. 123–134. https://doi.org/10.1007/978-1-4614-3561-7_16
- Datsenko K.A., Wanner B.L. // Proceedings of the National Academy of Sciences. 2000. V. 97. № 12. P. 6640–6645. https://doi.org/10.1073/pnas.120163297
- Makoveichuk E., Cherepanov P., Lundberg S., Forsberg A., Olivecrona G. // Journal of Lipid Research. 2003. V. 44. № 2. P. 320–330. https://doi.org/10.1194/jlr.M200182-JLR200
- Westphal O., Jann K. // Methods Carbohydr. Chem.1965. V. 5. P. 83–91.
- Konyshev I.V., Ivanov S.A., Kopylov P.H., Anisimov A.P., Dentovskaya S.V., Byvalov A.A. // Appl. Biochem. Microbiol. 2022. V. 58. № 4. P. 394–400. https://doi.org/10.1134/S0003683822040081
- Dudina L.G., Novikova O.D., Portnyagina O.Yu., Khomenko V.A., Konyshev I.V., Byvalov A.A. // Appl. Biochem. Microbiol. 2021. V. 57. № 4. Р. 426–433. https://doi.org/10.1134/S0003683821040049
- Filippov A.A., Sergueev K.V., He Y., Huang X.Z., Gnade B.T., Mueller A.J. et al. // PLoS One. 2011. V. 6. № 9. e25486. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0025486
- Chauhan N., Wrobel A., Skurnik M., Leo J.C. // Proteomics Clin. Appl. 2016. V. 10. № 10. P. 949–963. https://doi.org/10.1002/prca.201600012
- Byvalov A.A., Dudina L.G., Ivanov S.A., Kopylov P.K., Svetoch T.E., Konyshev I.V. et al. // Bull. Exp. Biol. Med. 2022. V. 174. № 2. P. 241–245. https://doi.org/10.1007/s10517-023-05681-w
- Džupponová V., Žoldák G. // Biophysical Chemistry. 2021. V. 275. 106609. https://doi.org/10.1016/j.bpc.2021.106609
- Cerofolini L., Fragai M., Luchinat C., Ravera E. // Biophysical Chemistry. 2020. V. 265. 106441. https://doi.org/10.1016/j.bpc.2020.106441
- Anisimov A.P., Lindler L.E., Pier G.B. // Clinical Microbiology Reviews. 2004. V. 17. № 2. P. 434–464. https://doi.org/10.1128/cmr.17.2.434-464.2004
- Zav’yalov V.P., Abramov V.M., Cherepanov P.G., Spirina G.V., Chernovskaya T.V., Vasiliev A.M. et al. // FEMS Immunology & Medical Microbiology. 1996. V. 14. № 1. P. 53–57. https://doi.org/10.1111/j.1574-695X.1996.tb00267.x
- Galvan E.M., Chen H., Schifferli D.M. // Infection and Immunity. 2007. V. 75. № 3. P. 1272–1279. https://doi.org/10.1128/iai.01153-06
- Payne D., Tatham D., Williamson E.D., Titball R.W. // Infection and Immunity. 1998. V. 66. № 9. P. 4545–4548. https://doi.org/10.1128/iai.66.9.4545-4548.1998
- Zhao X., Cui Y., Yan Y., Du Z., Tan Y., Yang H. et al. // Journal of Virology. 2013. V. 87. № 22. P. 12260–12269. https://doi.org/10.1128/jvi.01948-13
- Xiao L, Qi Z, Song K, Lv R, Chen R, Zhao H. et al. // Front Cell Infect Microbiol. 2023. V. 13. 1174510. https://doi.org/10.3389/fcimb.2023.1174510
- Yang Y., Merriam J.J., Mueller J.P., Isberg R.R. // Infection and Immunity. 1996. V. 64. № . 7. P. 2483–2489. https://doi.org/10.1128/iai.64.7.2483-2489.1996
- Pakharukova N., Roy S., Tuittila M., Rahman M.M., Paavilainen S., Ingars A.K. et al. // Molecular Microbiology. 2016. V. 102. № 4. P. 593–610. https://doi.org/10.1111/mmi.13481
- Anisimov A.P. // Molekuliarnaia Genetika, Mikrobiologiia i Virusologiia. 2002. № 3. P. 3–23.
Дополнительные файлы
 
				
			 
						 
						 
						 
					 
						 
									

 
  
  
  Отправить статью по E-mail
			Отправить статью по E-mail 

