К вопросу о пути амилоидной агрегации титина

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Процесс амилоидной агрегации достаточно сложный и малоизученный. В данной работе, обобщив полученные ранее результаты по агрегации мультидоменного гладкомышечного белка титина, мы постарались дополнить представление о его амилоидной агрегации, представив новый, на наш взгляд, возможный механизм. Основной вывод заключается в том, что способность титина формировать аморфные агрегаты представляется единственно возможным путем агрегации этого белка. В образовании амилоидной структуры у аморфных агрегатов гладкомышечного титина участвуют, по всей видимости, лишь отдельные участки молекул, а не весь белок. Эта особенность, учитывая большие размеры молекулы белка, отличает титин от остальных амилоидных или амилоидо-подобных белков. Обсуждается возможный энергетический ландшафт, лежащий в основе образования амилоидных агрегатов титина.

Об авторах

Л. Г Бобылёва

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

Т. А Урюпина

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

М. А Тимченко

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

С. Н Удальцов

Институт физико-химических и биологических проблем почвоведения - обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Пущино Московской области, Россия

И. М Вихлянцев

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН;Институт фундаментальной медицины и биологии Казанского федерального университета

Пущино Московской области, Россия;Казань, Россия

А. Г Бобылёв

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: bobylev1982@gmail.com
Пущино Московской области, Россия

Список литературы

  1. C. Li, J. Adamcik, and R. Mezzenga, Nat. Nanotechnol., 7 (7), 421 (2012). doi: 10.1038/nnano.2012.62
  2. R. Nelson, M. R. Sawaya, M. Balbirnie, et al., Nature, 435 (7043), 773 (2005).
  3. M. R. Sawaya, S. Sambashivan, R. Nelson, et al., Nature, 447 (7143), 453 (2007). doi: 10.1038/nature05695
  4. D. Eisenberg and M. Jucker, Cell, 148 (6), 1188 (2012). doi: 10.1016/j.cell.2012.02.022
  5. H. Wille, W. Bian, M. McDonald, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106 (40), 16990 (2009). doi: 10.1073/pnas.0909006106
  6. T. P. Knowles, A. W. Fitzpatrick, S. Meehan, et al., Science. 318 (5858), 1900 (2007). doi: 10.1126/science.1150057
  7. S. Keten and M. J. Buehler, Nano Lett., 8 (2), 743 (2008). doi: 10.1021/nl0731670
  8. F. S.Ruggeri, J. Adamcik, J. S. Jeong, et al., Angew Chem.Int. Ed. Engl. 54 (8), 2462 (2015). doi: 10.1002/anie.201409050
  9. V. N. Uversky, FEBS J., 277, 2940 (2010).
  10. C. B. Anfinsen, Science, 181, 223 (1973).
  11. M. Vendruscolo and C. M. Dobson, Philos. Trans. A. Math. Phys. Eng. Sci., 363, 433 (2005).
  12. P. G. Wolynes, Philos. Trans. A. Math. Phys. Eng. Sci., 363, 453 (2005).
  13. J. C. Rochet and P. T. Lansbury Jr, Curr. Opin. Struct. Biol., 10, 60 (2000).
  14. T. R. Jahn, S. E. Radford, FEBS J., 272 (23), 5962 (2005). doi: 10.1111/j.1742-4658.2005.05021.x
  15. V. Daggett and A. R. Fersht, Trends Biochem. Sci., 28, 18 (2003).
  16. A. R. Fersht, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97, 1525 (2000).
  17. S. E. Radford, C. M. Dobson, and P. A. Evans, Nature, 358, 302 (1992)
  18. D. Baram and A. Yonath, FEBS Lett., 579, 948 (2005).
  19. T. M. Phan and J. D. Schmit. Biophys J., 121 (15), 2931 (2022). doi: 10.1016/j.bpj.2022.06.031
  20. V. N. Uversky and A. L. Fink, Biochim. Biophys. Acta, 1698, 131 (2004).
  21. J. K. Freundt and W. A. Linke, J. Appl. Physiol., 126 (5), 1474 (2019). doi: 10.1152/japplphysiol.00865.2018.
  22. I. M. Vikhlyantsev and Z. A. Podlubnaya, Biophys. Rev., 9 (3), 189 (2017). doi: 10.1007/s12551-017-0266-6
  23. K. Kim and T. C. Keller 3rd, J. Cell Biol., 156 (1), 101 (2002). doi: 10.1083/jcb.200107037
  24. A. G. Bobylev, O. V. Galzitskaya, R. S. Fadeev, et al., Biosci. Rep. Biosci Rep., 36 (3), e00334 (2016). doi: 10.1042/BSR20160066
  25. E. I. Yakupova, I. M. Vikhlyantsev, L. G. Bobyleva, et al., J. Biomol. Struct. Dyn., 36 (9), 2237 (2018). doi: 10.1080/07391102.2017.1348988
  26. A. G. Bobylev, E. I. Yakupova, L. G. Bobyleva, et al., Mol. Biol. (Moscow), 54 (4), 643 (2020). doi: 10.31857/S0026898420040047
  27. A. G. Bobylev, E. I. Yakupova, L. G. Bobyleva, et al., Int. J. Mol Sci., 24 (2), 1056 (2023). doi: 10.3390/ijms24021056
  28. M. R. Krebs, G. L. Devlin, and A. M. Donald, Biophys. J., 96 (12), 5013 (2009).
  29. H. H. J. de Jongh, T. Groneveld, and J. de Groot, J. Dairy Sci., 84, 562 (2001).
  30. M. R. H. Krebs, E. H. C. Bromley, S. S. Rogers, and A. M. Donald, Biophys. J., 88, 2013 (2005).
  31. M. B. Borgia, A. A. Nickson, J. Clarke, M. J. Hounslow., J. Am. Chem. Soc., 135 (17), 6456 (2013). doi: 10.1021/ja308852b
  32. A. Borgia, K. R. Kemplen, M. B. Borgia, et al., Nat.Commun., 6, 8861 (2015).
  33. H. Lu, B. Isralewitz, A. Krammer, et al., Biophys. J., 75 (2), 662 (1998). doi: 10.1016/S0006-3495(98)77556-3
  34. J. Waeytens, J. Mathurin, A. Deniset-Besseau, et al., Analyst, 146 (1), 132 (2021). doi: 10.1039/d0an01545h
  35. E. C. Eckels, S. Haldar, R. Tapia-Rojo, et al., Cell Rep., 27, 1836 (2019).
  36. J. A. Rivas-Pardo, E. C. Eckels, I. Popa, et al., Cell Rep., 14, 1339 (2016).
  37. S. Kumar and J. Walter, Aging (NY), 3 (8), 803 (2011). doi: 10.18632/aging.100362
  38. J. Gsponer and M. Vendruscolo, Prot. Pept. Lett., 13 (3), 287 (2006). doi: 10.2174/092986606775338407
  39. T. Eichner and S. E. Radford, Mol. Cell., 43 (1), 8 (2011). doi: 10.1016/j.molcel.2011.05.012
  40. K. W. Tipping, P. van Oosten-Hawle, E. W. Hewitt, and S. E. Radford, Trends Biochem. Sci., 40 (12), 719 (2015). doi: 10.1016/j.tibs.2015.10.002
  41. A. K. Buell, A. Dhulesia, D. A. White, et al., Angew Chem.Int. Ed. Engl., 51 (21), 5247 (2012). doi: 10.1002/anie.201108040
  42. A. J. Baldwin, T. P. Knowles, G. G. Tartaglia, et al., J. Am. Chem. Soc., 133 (36), 14160 (2011). doi: 10.1021/ja2017703
  43. E. Gazit, Angew Chem.Int. Ed. Engl., 41 (2), 257 (2002). doi: 10.1002/1521-3773(20020118)41: 2<257::aid-anie257>3.0.co;2-m

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023